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La mwbgfruttosio 1,6-bisfosfato aldolasi (più comunemente detta mwbwaldolasi) è un mwcaenzima, appartenente alla classe delle mwcqliasi, che catalizza la seguente reazione:

mwcwD-mwdafruttosio 1,6-bisfosfato → mwdqdiidrossiacetone fosfato + D-mwdggliceraldeide 3-fosfato

Tale reazione è il quarto mweastep della mweqglicolisi. Il fruttosio-1,6-bisfosfato prodotto dal precedente mwegstep è, di fatto, la versione mwewattivata vera e propria del mwfaglucosio. La aldolasi avvia la degradazione vera e propria, producendo i due mwfqtriosi, aventi un mwfgfosfato ciascuno.

Come la maggior parte degli enzimi, anche la aldolasi può catalizzare una reazione in entrambi i sensi: non a caso, il nome dell'enzima deriva dalla reazione inversa, una mwigcondensazione aldolica, ovvero la produzione di un mwiwesoso in forma chetonica a partire da due triosi.

• Struttura

• Funzionamento

• Significato clinico

• Bibliografia

• Voci correlate

• Altri progetti

• Collegamenti esterni

L'mwjwenzima presente negli mwkaeucarioti è composto da quattro subunità identiche tra loro: su ogni subunità è presente un sito attivo, caratterizzato dalla presenza di una mwkqlisina, in grado di associarsi ad una molecola mwkgglucidica. Tale sito attivo è presente anche negli mwkwarcheobatteri, dove è ancora presente un residuo conservato di lisina: l'enzima, in ogni caso, è molto più grande, composto da dieci subunità. L'enzima presente negli mwlaeubatteri contiene invece due mwlqioni mwlgzinco, senza la presenza di alcun residuo amminoacidico particolare.

Il meccanismo dell'aldolasi è di mwmqcatalisi enzimatica covalente di tipo elettrofilo, precisamente con la formazione di una mwmgbase di Schiff.

Il mwnafruttosio 1,6-bisfosfato si lega al sito attivo dell'mwnqenzima con un legame tra il suo mwnggruppo carbonilico ed il mwnwgruppo amminico di una lisina.

L'mwoqidrogeno del gruppo -OH del C4 viene strappato dallo mwogossigeno di una mwowtirosina, si rompe il legame tra C4 e C3 e si libera mwpagliceraldeide 3-fosfato.

L'mwpgidrogeno di una mwpwistidina si lega al C3 donando un Hmwqa+. Il legame imminico della mwqqbase di Schiff si idrolizza liberando mwqgdiidrossiacetone fosfato.

In entrambi i casi, DHAP e GAD sono convertiti in mwrapiruvato, che in presenza di ATP diventano mwrqglucosio e mwrgglicogeno.

L'enzima aldolasi è presente nel muscolo scheletrico umano, cervello, fegato e muscolo cardiaco. Le due subunità di cui l'enzima è composto possono aggregandosi formare tre differenti isoenzimi: la forma molecolare A predomina nel muscolo scheletrico, la forma B nel fegato, la forma C è presente nel cervello ed in altri tessuti. Un suo aumento si può avere in caso di mwsqdistrofia muscolare di Duchenne, nelle dermatomiositi, nelle polimiositi e in altre patologie muscolari.

• mwtq(EN) Horecker, B.L., Tsolas, O. e Lai, C.Y., mwtgAldolases. In Boyer, P.D. (ed.), mwtwThe Enzymes, 3rd edn, vol. 7, Academic Press, New York, 1972, pp.mwua 213–258.

• mwug(EN) Alefounder, P.R., Baldwin, S.A., Perham, R.N., Short, N.J., mwuwCloning, sequence analysis and over-expression of the gene for the class II fructose 1,6-bisphosphate aldolase of Escherichia coli. Biochem. J. 257 (1989), pp.mwva 529–534. mwvqEntrez PubMed 2649077

• mwwqGlicolisi

• mwwwGluconeogenesi

Altri progetti

• Wikizionario

• Wikimedia Commons

• Wikizionario contiene il lemma di dizionario «Fruttosio-bifosfato aldolasi»

• Wikimedia Commons contiene immagini o altri file su Fruttosio-bifosfato aldolasi

• citerefsapere-italdolasi, su sapere.it, De Agostini.